Una de dos: o eres igual de pirómana que yo y pensaste en chispitas mariposa, o estás atento a las noticias y recordaste esos sobrecitos rojos con un precario dibujo de un niño comiendo (también llamadas chispitas nutricionales).
En cualquiera de los dos casos, seguro recuerdas a tus padres preocupados porque el interior del párpado de tus ojos estaba un poco menos rojito que de costumbre. Y es que, en un país como el nuestro, donde el gobierno se preocupa por que la corrupción sea cada vez más descarada sus niños, se difunde escasa información y se invierte una nada (la gran suma de S/. 1983 millones1) para sacar adelante programas que combatan a uno de nuestros principales enemigos silenciosos: la anemia. Contrario a lo que todo el mundo piensa, la anemia no es una enfermedad sino un signo clínico (eso que te dice que es momento de ir al médico, como la fiebre), y se caracteriza por la disminución de glóbulos rojos o hemoglobina en el organismo. Esto causa que andes como zombi te sientas fatigado, con falta de aire, irritable y abatido (casi por desmayarte). Una de las formas más comunes de anemia es la causada por falta de hierro (Fe). ¿Por qué crees que Popeye siempre comía espinacas? (Pista: otros alimentos ricos en hierro son las lentejas, el brócoli, las habas y las vísceras).
Imagen 1 – ¡Esto sí atrae a las chicas!
Fuente: dominio público.
Entonces, ¿qué rol cumple el hierro en mantenernos sanos? ¿cómo es posible que un pequeño átomo pueda causar síntomas como estos?
Pues, verás, la sangre está compuesta (entre otras cosas) de pequeñas células llamadas glóbulos rojos. El oxígeno (que obtienes al respirar y necesita ser llevado a todos los tejidos de tu cuerpo o te mueres) es muy poco soluble en agua y, por tanto, en la sangre. Así, de estar disuelto en esta, no podría ser llevado a los órganos en cantidad suficiente. Una forma sencilla en la que la naturaleza captura oxígeno es mediante metales (como el calcio o el hierro) que tienen alta afinidad por él. Sin embargo, tener hierro suelto por aquí y allá causaría la formación de especies químicas reactivas que podrían dañar otras moléculas. Para prevenir esto, los glóbulos rojos se especializaron en transportar oxígeno cargándose con una proteína muy bonita, llamada hemoglobina, que mantiene al hierro “secuestrado” y lo vuelve menos reactivo. Mira qué ternurita:
Fuente: imagen propia.
La hemoglobina posee cuatro cadenas o subunidades que puedes ver de colores diferentes (naranja, rojo, verde y azul) en la siguiente imagen. Tiene forma de pelota globular y un diámetro de 5.5 nanómetros2. Más importante aún, esta proteína tiene un grupo químico llamado Heme por cada subunidad, el cual contiene un átomo de hierro justo al centro. La animación muestra el grupo Heme como líneas celestes, el átomo de hierro como una bolita rosada y átomos de oxígeno como bolitas blancas. Si te pones en modo ojos de halcón, verás que hay bolitas blancas más grandes que otras. Estos son los átomos de oxígeno que ha capturado esta hemoglobina (por supuesto, en la vida real son del mismo tamaño que los otros oxígenos). Creo que hasta aquí queda bastante claro que la hemoglobina no captura el oxígeno por su parte proteica (las cadenas de colores), sino que el oxígeno usando magia de alguna forma se une al grupo Heme.
Imagen 2 – Grupo Heme en forma bonita (izquierda) y según los químicos (derecha).
Fuente: imagen propia (izquierda) y Wikipedia (derecha).
Veamos este grupo más de cerca. Está compuesto de carbono (celeste), nitrógeno (azul), oxígeno a los extremos (rojo), hidrógeno (omitido) y hierro (bolita rosada). ¡Y es aquí donde entra el hierro! Está justo al centro del grupo Heme, flanqueado por cuatro nitrógenos (N). Se dice que el hierro del grupo Heme mantiene seis enlaces3: cuatro con átomos de nitrógeno del grupo Heme, uno con un nitrógeno de un residuo de histidina4 y uno con una molécula de oxígeno. Los cuatro primeros enlaces permiten que el hierro no se oxide porque, cuando esto ocurre, no puede unir oxígeno. Los últimos dos enlaces son los únicos a los que la molécula de oxígeno es capaz de acceder, ya que el grupo Heme se encuentra metido dentro de la proteína y el oxígeno tiene que darse todo un viaje para unirse a él.
Imagen 3 – Representación de la captura de un ladrón una molécula de oxígeno (en rojo) por el policía hierro.
Fuente: Wikipedia.
Cuando el oxígeno se une al hierro, las propiedades electrónicas de este cambian, al igual que la estructura de toda la proteína. La hemoglobina suele tener dos conformaciones: T (tensa) y R (relajada). En el estado T, la proteína se encuentra más estable en un ambiente sin oxígeno gracias a varios pares de iones que la rodean. Además, el grupo Heme se encuentra ligeramente inclinado, lo que causa que el hierro sobresalga hacia el lado de la histidina (ver imagen 4a). En el estado R, los pares de iones que estabilizaban la conformación T han variado, y la hemoglobina está más propensa a capturar oxígeno. Asimismo, el grupo Heme asume una conformación más planar, cambiando la posición de la histidina (ver imagen 4b).
Recordarás que la hemoglobina tiene cuatro subunidades, por lo que tiene cuatro átomos de hierro; por lo tanto, puede capturar hasta cuatro moléculas de oxígeno. Cuando la primera molécula de oxígeno se une, lo hace débilmente, cambiando el estado inicial de una de las subunidades de T a R. Esto causa un movimiento sensual, que altera ligeramente las demás subunidades y le dice “hey, acá estoy”. Así, capturar oxígeno en el resto de la proteína se vuelve más sencillo.
Imagen 4 – Movimiento del hierro en presencia de oxígeno.
Fuente: Wikipedia. Traducción propia.
¿De qué nos sirve saber todo esto? Pues de nada, pero las imágenes son bonitas para conocer la verdadera razón por la que nuestros padres nos embuten la espinaca. Una deficiencia en hierro ocasiona que la hemoglobina no capte bien el oxígeno, y de ahí se originan los síntomas de la anemia. No sé tú, pero yo creo que es fundamental conocer estos detalles. Desde un punto de vista científico, conocer la estructura de las moléculas nos permite entender mejor los fenómenos de la vida (como la entrega de oxígeno). Y para todos los demás mortales, porque es necesario demandar nuevas iniciativas para combatir estos males. En nuestro país, millones de niños mueren al año debido a la deficiencia de este pequeño metal. Ahora que ya conocemos mejor su papel, ¿qué tan difícil puede ser administrarlo correctamente? Lo dejo a vuestro criterio.
Extra, extra:
1 https://elcomercio.pe/peru/peru-cura-anemia-informe-noticia-515093
2 Un nanómetro equivale a la millonésima parte de un milímetro.
3 Nota: el verdadero nombre del enlace es “enlace de coordinación” o “enlace dativo”. Es un enlace complejo que se da cuando un átomo, usualmente un metal, entrega dos electrones en un enlace covalente.
4 La histidina es uno de los 22 aminoácidos que existen. Los aminoácidos son las moléculas que conforman una proteína (como la hemoglobina en este caso).
Canon: Nelson, D. L., Lehninger, A. L., Cox, M. M., & Cuchillo Foix, C. M. (2001). Lehninger: principios de bioquímica (3a ed.). Barcelona: Omega.
